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Naturaleza Química de los Aminoácidos

Todos los péptidos y polipéptidos son polímeros de α-aminoácidos. Hay 20 α-amino ácidos que son relevantes para hacer proteínas en los mamíferos (véase abajo). Varios otros aminoácidos se encuentran en el cuerpo libres o combinados (es decir no asociados a péptidos o a proteínas). Estos aminoácidos que no están asociados a las proteínas tienen funciones especializadas. Varios de los aminoácidos que están en las proteínas también tienen funciones distintas a las de formación de péptidos y las proteínas, e.g., tirosina en la formación de hormonas tiroideas o glutamato que actuaba como neurotransmisor.

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

Los α-aminoácidos de los péptidos y proteínas (excepto la prolina) consisten en un ácido carboxílico (–COOH) y un grupo funcional amino (–NH2) unido al mismo átomo de carbón tetraédrico. Este carbón es el carbón-α. Los grupos-R que distinguen un aminoácido de otro, también se unen al carbón-α (excepto en el caso de la glicina en donde el grupos-R es el hidrógeno). La cuarta substitución en el carbón-α tetraédrico de los aminoácidos es el hidrógeno.

Tabla de α-Aminoácidos que se Encuentran en las Proteínas

Aminoácido Símbolo Estructura* pK1 (COOH) pK2 (NH2) pK Grupo-R
Aminoácidos con grupos Alifáticos
Glicina Gly - G Estructura de glicina 2.4 9.8  
Alanina Ala - A Estructura de alanina 2.4 9.9  
Valina Val - V Estructura de valina 2.2 9.7  
Leucina Leu - L Estructura de leucina 2.3 9.7  
Isoleucina Ile - I Estructura de isoleucina 2.3 9.8  
Aminoácidos no aromáticos con Grupos-R hidroxilo
Serina Ser - S Estructura de serina 2.2 9.2 ≈13
Treonina Thr - T Estructura de treonina 2.1 9.1 ≈13
Aminoácidos con Grupos-R que contienen azufre
Cisteina Cys - C Estructura de cisteina 1.9 10.8 8.3
Metionina Met - M Estructura de metionina 2.1 9.3  
Aminoácidos ácidos y sus amidas
Ácido Aspártico Asp - D Estructura de ácido aspártico 2.0 9.9 3.9
Asparagina Asn - N Estructura de asparagina 2.1 8.8  
Ácido Glutámico Glu - E Estructura de ácido glutámico 2.1 9.5 4.1
Glutamina Gln - Q Estructura de glutamina 2.2 9.1  
Aminoácidos básicos
Arginina Arg - R Estructura de arginina 1.8 9.0 12.5
Lisina Lys - K Estructura de lisina 2.2 9.2 10.8
Histidina His - H Estructura de histidina 1.8 9.2 6.0
Aminoácidos aromáticos
Fenilalanina Phe - F Estructura de fenilalanina 2.2 9.2  
Tirosina Tyr - Y Estructura de tirosina 2.2 9.1 10.1
Triptofano Trp - W Estructura de triptofano 2.4 9.4  
Iminoácidos
Prolina Pro - P Estructura de prolina 2.0 10.6  

*El esqueleto de los aminoácidos es rojo y los grupos-R negros

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Clasificaciones de los Aminoácidos

Cada uno de los 20 α-aminoácidos encontrados en las proteínas se puede distinguir por la substitución de los grupos-R en el átomo del carbono-α. Existen dos clases amplias de aminoácidos de acuerdo a si el grupo-R, hidrofóbicos o hidrofílicos.

Los aminoácidos hidrofóbicos tienden a rechazar el ambiente acuoso y, por lo tanto, residen predominante dentro de las proteínas. Esta clase de aminoácidos no se ionizan ni participan en la formación de enlaces de H. Los aminoácidos hidrofílicos tienden a interactuar con el ambiente acuoso, están implicados a menudo en la formación de enlaces de H y se encuentran predominantemente en las superficies externas de las proteínas o en los sitios reactivos de las enzimas.

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Características Ácido-Base de los Aminoácidos

Los grupos α-COOH y α-NH2 de los aminoácidos son capaces de ionizarse (al igual que los grupos-R ácidos y básicos de los aminoácidos). Como resultado de su capacidad de iotización las siguientes reacciones de equilibrio iónico pueden ser escritas:

R-COOH <——> R-COO + H+

R-NH3+ <——> R-NH2 + H+

Las reacciones de equilibrio, segœn lo escrito arriba, demuestran que los aminoácidos contienen por lo menos dos grupos ácidos débiles. Sin embargo, el grupo carboxilo es un ácido más fuerte que el grupo amino. A pH fisiológico (alrededor 7.4) el grupo carboxilo no estará protonado y el grupo amino protonado. Un aminoácido con un grupo-R no ionizable sería eléctricamente neutro a este pH. Esta especie se llama un zwitterion.

Como los ácidos orgánicos típicos, la fuerza ácida de los grupos carboxilos, amino y grupos-R ionizables en los aminoácidos se pueden definir por la constante de disociación, Ka o más comœnmente el logaritmo negativo de Ka, la pKa. La carga neta (la suma algebraica de todos los grupos con carga presentes) de cualquier aminoácido, péptido o proteína, dependerá del pH del ambiente acuoso circundante. Cuando el pH de una solución de aminoácido o proteínas cambia la carga neta de los aminoácidos también cambiará. Este fenómeno se puede observar durante la titulación de cualquier aminoácido o proteína. Cuando la carga neta de un aminoácido o de una proteína es cero el pH será equivalente al punto isoeléctrico:pi.

Curva de titulación de la alanina

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Significado Funcional de los Grupos-R de los Aminoácidos

En solución es la naturaleza de los grupos-R de los aminoácido los que dictan relaciones de estructura-función de péptidos y proteínas. Los aminoácidos hidrofóbicos serán encontrados generalmente en el interior de las proteínas protegidos del contacto directo con el agua. Inversamente, los aminoácidos hidrofílicos se encuentran generalmente en el exterior de proteínas así como también en los centros activos de las proteínas enzimáticamente activas. De hecho, es la misma naturaleza de ciertos grupos-R de los aminoácidos que permiten que las reacciones enzimáticas puedan ocurrir.

El anillo imidazólico de la histidina permite que este actœe como un donante o aceptador de protones a pH fisiológico. Por lo tanto, se lo encuentra con frecuencia en el centro activo de las enzimas. Igualmente importante es la capacidad de las histidinas en la hemoglobina de proteger los iones de H+ de la ionización del ácido carbónico en los glóbulos rojos. Es esta propiedad de la hemoglobina que le permite intercambiar el O2 y el CO2 en los tejidos o los pulmones, respectivamente.

El alcohol primario de la serina y de la treonina así como el tiol (–SH) de la cisteína permite que estos aminoácidos actœen como nucleofilos durante la catálisis enzimática. Además, el tiol de la cisteína puede formar un enlace de disulfuro con otras cisteínas:

Cisteína-SH + HS-Cisteína <——> Cisteína-S-S-Cisteína

Este disulfuro simple se identifica como cistina. La formación de enlaces de disulfuro entre cisteínas presentes en las proteínas es importante para la formación de dominios estructurales activos en una gran cantidad de proteínas. Las uniones disulfuro entre cisteínas de diferentes cadenas de polipéptido de proteínas oligoméricas desempeñan un papel crucial en el ordenamiento estructural de proteínas complejas, e.g. el receptor de la insulina.

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Características Ópticas de los Aminoácidos

Un átomo de carbón tetraédrico con 4 componentes distintos se dice que es un carbono quiral. El œnico aminoácido que no exhibe quiralidad es la glicina ya que su "grupo-R" es un átomo de hidrógeno. La quiralidad describe la direccionalidad de una molécula que se observa por su capacidad de girar el plano de luz polarizada a la derecha (dextrógira) o a la izquierda (levógira). Todos los aminoácidos en las proteínas exhiben la misma configuración estérica absoluta como el L-gliceraldehído. Por lo tanto, son todos L-α-aminoácidos. Los D-amino ácidos nunca se encuentran en proteínas, aunque existan en la naturaleza. Los D-aminoácidos se encuentran a menudo en polipéptidos que son antibióticos.

Los grupos-R aromáticos en los aminoácidos absorben la luz ultravioleta con una absorbancia máxima en la gama de 280nm. La capacidad de las proteínas de absorber la luz ultravioleta es predominante debido a la presencia del triptófano que absorbe fuertemente la luz ultravioleta.

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El Enlace de Peptídico

La formación del enlace de peptídico es una reacción de condensación que lleva a la polimerización de aminoácidos en los péptidos y las proteínas. Los péptidos son pequeños y tienen pocos aminoácidos. Muchas hormonas y neurotransmisores son péptidos. Además, varios antibióticos y agentes antitumorales son péptidos. Las proteínas son polipéptidos de gran longitud que varían mucho. El péptido más simple, un dipéptido, contiene un solo enlace peptídico formado por la condensación del grupo carboxilo de un aminoácido con el grupo amino del segundo aminoácido con la eliminación concomitante del agua. La presencia del grupo de carbonilo en un enlace de péptido permite que la estabilización de la resonancia de los electrones ocurra de tal forma que el enlace peptídico exhibe rigidez a diferencia del típico doble enlace –C=C–. Se dice por tanto que el enlace peptídico tiene un carácter de doble-enlace.

Estabilización de la resonancia péptido bonos

Formas de resonancia de estabilización de la unión peptidica


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Michael W King PhD | © 1996–2016 themedicalbiochemistrypage.org, LLC | info @ themedicalbiochemistrypage.org

Última modificación: 4 de abril de 2015